- Cours (CM) 27h
- Cours intégrés (CI) -
- Travaux dirigés (TD) 12h
- Travaux pratiques (TP) -
- Travail étudiant (TE) -
Langue de l'enseignement : Français et anglais
Enseignement proposé : en présentiel enrichi de ressources pédagogiques numériques
Description du contenu de l'enseignement
Diffraction des Rayons X : Cristallogenèse, Cristallographie Géométrique, Diffraction des rayons X par des monocristaux, Méthodes de collecte des données de diffraction; Détermination des phases. Interprétation des cartes de densité électronique. Affinement des structures 3D, Critères de validation des structures.
RMN des macromolécules biologiques. Méthodes d'étude de peptides et de protéines RMN: concepts de base. Introduction à la RMN des polymères biologiques (protéines et acides nucléiques). Applications de la RMN en biologie
Mircoscopie électronique : Introduction et base de l’analyse d’images. Principes de base d’un microscope électronique ; préparation d’échantillon ; exemples en microscopie électronique. principes de base de l’analyse d’images.
Cryo microscopie électronique Principes de bases de la cryo microscopie électronique ; préparation d’échantillon / congélation. Principes de bases de la détermination de structure : numérisation, sélection de particules, correction de la fonction de transfert de contraste, alignements, attribution angulaire, reconstruction 3D, affinement de structure, interprétation
RMN des macromolécules biologiques. Méthodes d'étude de peptides et de protéines RMN: concepts de base. Introduction à la RMN des polymères biologiques (protéines et acides nucléiques). Applications de la RMN en biologie
Mircoscopie électronique : Introduction et base de l’analyse d’images. Principes de base d’un microscope électronique ; préparation d’échantillon ; exemples en microscopie électronique. principes de base de l’analyse d’images.
Cryo microscopie électronique Principes de bases de la cryo microscopie électronique ; préparation d’échantillon / congélation. Principes de bases de la détermination de structure : numérisation, sélection de particules, correction de la fonction de transfert de contraste, alignements, attribution angulaire, reconstruction 3D, affinement de structure, interprétation
Compétences à acquérir
Une première connaissance des méthodes et des stratégies utilisées par les 3 méthodes principales de détermination des structures 3D en biologie: Cristallographie des rayons X sur des monocristaux, Résonance magnétique nucléaire en solution, Microscopie électronique. Comprendre les problèmes posés et les solutions proposées. Savoir intérpréter les données structurales issues de ces méthodes.
Bibliographie, lectures recommandées
P. Moore, Visualizing the Invisible: Imaging Techniques for the Structural Biologist.
J. Keeler, Understanding NMR Spectroscopy.
J. Keeler, Understanding NMR Spectroscopy.
Pré-requis obligatoires
Voir Pré-requis d'admission en M1, parcours biologie structurale et bioinformatique
Pré-requis recommandés
Voir Pré-requis d'admission en M1, parcours biologie structurale et bioinformatique
Contact
Responsable
Jean Cavarelli
Intervenants
Bruno Kieffer
Jean Cavarelli
Mikhail Eltsov